Аминокислоты – соединения, содержащие кислотную карбоксильную группу и основную аминогруппу. В живых организмах обнаружено несколько сотен различных аминокислот, однако большинство из них встречается лишь в некоторых видах растений и не входит в состав белков.
В белках встречается 20–30 видов аминокислот. При биосинтезе в белок включается 20 видов аминокислот, а остальные образуются в результате химических модификаций в составе белка.
В белках встречаются только альфа-аминокислоты, т. е. такие, в которых обе группы – карбоксильная и аминогруппа – находятся у одного и того же концевого атома углерода. К этому же атому углерода присоединен атом водорода и радикал, специфический для каждой аминокислоты. Таким образом, этот атом углерода имеет четыре разных заместителя и поэтому является асимметрическим. Это означает, что возможны два разных способа размещения заместителей в пространстве, которые являются зеркально симметричными и ни при каких вращениях молекулы не могут быть совмещены. Этим двум способам размещения заместителей соответствуют два стереоизомера аминокислоты, L- и D-формы, отличающиеся оптической активностью, т. е. способностью поворачивать плоскость поляризации поляризованного света. В белках все аминокислоты относятся к L-ряду. Однако в клеточных стенках бактерий и в некоторых антибиотиках можно обнаружить как L-, так и D-аминокислоты.
Связь между аминокислотами в белках осуществляется через аминогруппу одной аминокислоты и карбоксильную группу другой. Такая связь является частным случаем амидной связи и называется пептидной. В полученном при связывании двух аминокислот соединении – дипептиде – на одном конце находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. К этим группам таким же образом могут присоединяться следующие аминокислоты. Это позволяет неограниченно увеличивать длину полимера, называемого полипептидом. Конец полипептида, содержащий аминогруппу, называется N-концом, а содержащий карбоксильную группу – С-концом.